DOI
是数位物件识别码
(
D
igital
O
bject
I
dentifier
)
的简称,
为物件在网路上的唯一识别码,可用于永久连结并引用目标物件。
使用DOI作为永久连结
每个DOI号前面加上
「
http://dx.doi.org/
」
便成为永久网址。
如以DOI号为
10.5297/ser.1201.002
的文献为例,此文献的永久连结便是:
http://dx.doi.org/
10.5297/ser.1201.002
。
日后不论出版单位如何更动此文献位置,永久连结所指向的位置皆会即时更新,不再错失重要的研究。
引用含有DOI的文献
有DOI的文献在引用时皆应同时引用DOI。若使用APA、Chicago以外未规范DOI的引用格式,可引用DOI永久连结。
DOI可强化引用精确性、增强学术圈连结,并给予使用者跨平台的良好使用经验,目前在全世界已有超过五千万个对象申请DOI。 如想对DOI的使用与概念有进一步了解,请参考 ( ) 。
ACI:
数据来源:Academic Citation Index,简称ACI
台湾最大的引用文献资料库,目前收录台湾与港澳地区所出版的人文学、社会学领域学术期刊之书目资料与参考文献,总期刊量超过690种,每年定期公布收录期刊的影响指数(Impact Factor)等指标给大众,并提供专家学者与学术单位实用的计量与分析功能。
五年影响指数(5-Year Impact Factor):某一期刊前五年所出版的文章在当年度的平均被引用次数。
公式:(前五年发表论文在统计年的被引用次数)÷(前五年论文产出论文总篇数)
例如:A期刊2017年之五年影响指数
(A期刊2012-2016年发表论文在2017年的被引总次数)/(A期刊2012-2016年发表的论文总数)
什么是预刊文章?
为提供读者最前线之学术资讯,于期刊文献获同意刊登后、纸本印制完成前,率先于网路线上发表之文章即为预刊文章。预刊文章尚未有卷期、页次及出版日期资讯,但可藉由DOI号识别。 DOI号是文献的数位身份证字号,不论预刊或正式出版皆不会改变,读者可点击DOI连结,或于DOI号前面加上 「 http://dx.doi.org/ 」 连结到文献目前最新版本。
如何引用预刊文章?
请使用预刊文章的线上发表日期及DOI号来引用该篇文献。
引用范例(视不同引文格式规范可能有所差异):
作者姓名。文章篇名。期刊名称。 YYYY/MM/DD线上预先发表。
doi:DOI 号
- Baar, K.,Esser, K.(1999).Phosphorylation of p70 (S6k) correlates with increased skeletal muscle mass following resistance exercise.American Journal of Physiology,276,C120-C127.
- Bodine, S. C.(2006).mTOR signaling and the molecular adaptation to resistance exercise.Medicine & Science in Sports & Exercise,38(11),1950-1957.
- Bodine, S. C.,Stitt, T. N.,Gonzalez, M.,Kline, W. O.,Stover, G. L.,Bauerlein, R.,Zlotchenko, E.,Scrimgeour, A.,Lawrence, J. C.,Glass, D. J.,Yancopoulos, G. D.(2001).Akt/mTOR pathway is a crucial regulator of skeletal muscle hypertrophy and can prevent muscle atrophy in vivo.Nature Cell Biology,3,1014-1019.
- Bolster, D. R.,Kubica, N.,Crozier, S. J.,Williamson, D. L.,Farrell, P. A.,Kimball, S. R.,Jefferson, L. S.(2003).Immediate response of mammalian target of rapamycin (mTOR)-mediated signalling following acute resistance exercise in rat skeletal muscle.Journal of Physiology,553,213-220.
- Browne, G. J.,Finn, S. G.,Proud, C. G.(2004).Stimulation of the AMPactivated protein kinase leads to activation of eukaryotic elongation factor 2 kinase and to its phosphorylation at a novel site, serine 398.Journal of Biological Chemistry,279,12220-12231.