ε-聚離胺酸分解酵素之生化研究（二）

吳芳禎; 李建德; 施英隆

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doi:DOI 号

来源数据

P27 - 34

医药卫生 > 医药总论
医药卫生 > 基础医学
工程学 > 工程学综合
社会科学 > 社会科学综合
社会科学 > 心理学

DOI： 10.7117/JSET

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ε-聚离胺酸分解酵素之生化研究（二）

Biochemical Study of ε-Polylysine Depolymerase: Part 2

吴芳祯(FANG-CHEN WU) ；李建德(JEN-DER LEE) ；施英隆(ING-LUNG SHIH)

科学与工程技术期刊； 16 卷 2 期 (2020 / 09 / 01) ， P27 - 34

繁体中文

ε-聚离胺酸；聚离胺酸分解酵素；放线菌白色链球菌；酵素纯化；离子交换层析；外切型酵素； ε-Poly lysine ； ε-PL-degrading enzyme ； Streptomyces albulus ； enzyme purification ； ion exchange chromatography ； exo-type degradation

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摘要 │ 参考文献 (30) │ 国际计量

摘要〈TOP〉

并列摘要〈TOP〉

Microbial fermentation produces ε-polylysine (ε-PL), which is a naturally occurring biomaterial. It has potential applications in various fields, such as in the food, medicine, pesticides, and electronic and chemical materials. Studies have reported promising results for ε-PL biosynthesis; however, the biosynthetic mechanism has yet not been elucidated, and the biosynthetic enzymes have yet to be isolated or characterized. We previously isolated an ε-PL-tolerant strain (Streptomyces albulus PLT1) that showed both ε-PL-producing and ε-PL-degrading capacity. The ε-PL-degrading enzyme (a cell membrane-associated protein) of Streptomyces albulus PLT1 was purified and analyzed using polyacrylamide gel electrophoresis. Its molecular mass was estimated to be approximately 39.5 kDa. In the present study, the enzyme was further characterized, and its biochemical properties were explored. The results showed that the enzyme catalyzed the exo-type degradation of ε-PL. With L-lysyl-p-nitroanilide as a substrate, the enzyme was stable between pH 6.0 and 9.0 and showed maximum activity at pH 7.0. The optimal temperature was 30℃, and activity considerably decreased at temperatures exceeding 50 ℃. The enzyme is a metalloenzyme that was completely deactivated by ethylenediaminetetraacetic acid treatment, but 94%, 92%, 85%, 70%, and 40% of its activity was restored through the addition of Ca^(2+), Fe^(3+), Mg^(2+), Zn^(2+), and Co^(2+), respectively. However, the addition of Fe^(2+), Mn^(2+), Cu^(2+), and Ni^(2+) was unable to restore activity. The apparent K_m with L-lysyl-p-nitroanilide as the substrate was 0.127 mM, and the V_(max) was 0.068 mmol/L/min.

参考文献 ( 30 ) 〈TOP〉

Choi, J. S,Joo, D. K.,Kim, C. H.,Kim, K.,Park, J. S.(2000).Synthesis of barbell-like tri-block copolymers, poly(l-lysine)dendrimer-block-poly(ethylene glycol)-block-poly(l-lysine) dendrimers and its self-assembly with plasmid DNA.Journal of American Chemical Society,122(3),474-480.
Choi, J. S,Lee, E. J.,Choi, Y. H.,Jeong, Y. J.,Park, J. S.(1999).Poly (ethylene glycol)-block-poly (L-lysine) dendrimer: novel linear polymer/dendrimer block copolymer forming a spherical water-soluble polyionic complex with DNA..Bioconjugate chemistry,10(1),62-65.
Feng, X. H.,Xu, H.,Xu, X. Y.,Yao, J.,Yao, Z.(2008).Purification and some properties of ɛ-poly-l-lysine-degrading enzyme from Kitasatospora sp. CCTCC M205012.Process Bioche,43(6),667-672.
Hiraki, J.(2000).ε -Polylysine, its development and utilization.Fine chemicals,29(1),28-25.
Hiraki, J.(1995).Basic and applied studies onε-polylysine.Journal of Antibacterial and Antifungal Agents,23,349-354.

国际计量

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