運用基因工程嵌入伴護蛋白功能區塊以建構新型的角蛋白酶

黃婷資

doi:10.6342/NTU.2014.01573

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运用基因工程嵌入伴护蛋白功能区块以建构新型的角蛋白酶

Engineering novel keratinases through an intramolecular chaperone swapping approach

黄婷资 , 硕士　　导师：吴世雄　　

英文 DOI： 10.6342/NTU.2014.01573

角蛋白酶；类枯草杆菌蛋白； Aqualysin ；内分子伴护蛋白酶；功能区置换； keratinase ； subtilisin-like protease ； aqualysin ； intramolecular chaperone ； domain swapping

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摘要 │ 参考文献 (93) │ 国际计量

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Keratinases are proteolytic enzymes responsible for the degradation of highly recalcitrant keratin substrates. They have gradually captured the attention in the realms of environmental and biotechnological application. Although these enzymes have widely been discovered, the complex mechanism of keratinolysis has not yet been well-understood.
Previously, we successfully identified a novel keratinase from Meiothermus taiwanensis. Based on the structural similarity, we found a subtilisin-like protease from Thermus aquaticus named aqualysin, which has not yet been reported as a keratinase. Based on azokeratin assays, we confirmed that aqualysin is a highly efficient keratinase. Furthermore, the results from the truncate studies suggested that propeptide of aqualysin (NAQ), an intramolecular chaperone, was an indispensable domain for the keratinolytic activity. 
To verify whether NAQ possessed the protein memory for keratinolysis and guided protease to fold as a keratinase, we swapped NAQ to a subtilisin-like protease, SPR2216 from Meiothermus taiwanensis, which possessed no keratinolytic activity. Fortunately, we successfully obtained NAQ-fused SPR2216 which possessed gain-of-function for keratinolysis. Importantly, we demonstrated the significant role of NAQ for protease domains to acquire the memory of “keratinase-fold”. These findings would be very useful for generating new keratinases with additional characteristics. However, more studies should be made to further elucidate the detailed molecular mechanisms of how NAQ helped protease domain fold.

参考文献 ( 93 ) 〈TOP〉

1. Gupta, R., and Ramnani, P. (2006) Microbial keratinases and their prospective applications: an overview. Appl Microbiol Biotechnol 70, 21-33
连结：
2. Akhtar, W., and Edwards, H. G. (1997) Fourier-transform Raman spectroscopy of mammalian and avian keratotic biopolymers. Spectrochim Acta A Mol Biomol Spectrosc 53A, 81-90
连结：
3. Papadopoulos, M. C. (1986) The Effect of Enzymatic Treatment on Amino-Acid Content and Nitrogen Characteristics of Feather Meal. Animal Feed Science and Technology 16, 151-156
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4. Evans, K. L., Crowder, J., and Miller, E. S. (2000) Subtilisins of Bacillus spp. hydrolyze keratin and allow growth on feathers. Can J Microbiol 46, 1004-1011
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5. Brouta, F., Descamps, F., Fett, T., Losson, B., Gerday, C., and Mignon, B. (2001) Purification and characterization of a 43.5 kDa keratinolytic metalloprotease from Microsporum canis. Med Mycol 39, 269-275
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