標的導向胜肽-熱穩定溶血素重組蛋白表現 及其乳癌治療應用之研究

廖曼君

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标的导向胜肽-热稳定溶血素重组蛋白表现及其乳癌治疗应用之研究

Expression of Targeted Delivery Peptide Thermostable Direct Hemolysin Recombinant Proteins and Application in Breast Cancer Therapy

廖曼君 , 硕士　　导师：吴东昆　　

英文

热稳定溶血素；蛋白毒素；癌症抑制；乳癌标靶胜肽；霍氏格里蒙菌； Thermostable direct hemolysin ； Grimontia hollisae ； Protein toxin ； Breast cancer ； Targeted delivery peptide

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摘要 │ 参考文献 (54) │ 国际计量

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Thermostable direct hemolysin (TDH) is a pore-forming toxin produced by Grimontia hollisae. However, this toxin protein lacks selective cytotoxicity. To specify the anti-tumor activity and reduce side effects, we tried to prepare TDH-tumor targeting toxin protein as a suitable immunotoxin.
Because the Gh-TDHR46E mutation reduced bioactivities and side reactions, it has potential as an anticancer agent. In this study we used THD-based protein TDHR46E to design the corresponding TDH-tumor targeting proteins. At TDH R46E, C-terminal was added with targeting peptides. To target TDHR46E precisely to tumor cells, aminopeptidase P (APaseP) and neuropilin-1(Nrp1) receptor such as PEGA (P5), iRGD (P6) were selected as peptides that targeted breast cancer.
The cytotoxic activity of Gh-TDHR46E-P5 and Gh-TDHR46E-P6 was evaluated using receptor-positive cell lines such as MDA-MB-231 and MCF7; receptor-negative tumor cell line such as BT474. The results showed apparent cytotoxic on MDA-MB-231and MCF7 cells but not on BT474 cells. In contrast, Gh-TDHR46E treatment was non-cytotoxic on all tumor cell lines, indicating enhanced cytotoxic efficacy of Gh-TDHR46E by combination of P5 and P6 peptides to Gh-TDHR46E. Furthermore, P6 can increase internalization to increase treatment effects significantly. These data may open new avenues for breast cancer therapy.

参考文献 ( 54 ) 〈TOP〉

1. Richard L. Guerrant, David H. Walker, and Peter F. Weller (2011). Tropical Infectious Diseases (Third Edition). SAUNDERS of Elsevier Inc.
连结：
4. Abbott S. L. & Janda, J. M. (1994). Severe gastroenteritis associated with Vibrio hollisae infection: report of two cases and review. Clin Infect Dis 18, 310–312.
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5. Thompson F. L., Hoste B., Thompson C. C., Goris J., Gomez-Gil B., Huys L., De Vos P. & Swings J. (2002). Enterovibrio norvegicus gen. nov., sp. nov., isolated from the gut of turbot (Scophthalmus maximus) larvae: a new member of the family Vibrionaceae. J Syst Evol Microbiol 52, 2015–2022.
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6. Lingling Z., & Orth K. (2013).Virulence determinants for Vibrio parahaemolyticus infection. Current Opinion in Microbiology 16(1):70-77.
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7. Yanagihara I., Nakahira K., Yamane T., Kaieda S., Mayanagi K., Hamada D., Fukui T., Ohnishi K., Kajiyama S., Shimizu T., Sato M., Ikegami T., Ikeguchi M., Honda T., and Hashimoto H. (2010). Structure and Functional Characterization of Vibrio parahaemolyticus Thermostable Direct Hemolysin. J. Biol. Chem 285: 16267.
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